公卫助理医师《生物化学》糖代谢知识

2017年公卫助理医师《生物化学》糖代谢知识

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糖代谢是人体的代谢活动之一。糖代谢也是公卫执业助理医师考试生物化学科目的知识点之一。下面是我为大家带来的关于糖代谢的知识，欢迎阅读。

一、糖类的结构与功能

1.糖类的结构

糖定义为多羟基醛、酮及其缩聚物和某些衍生物。有单糖、寡糖、多糖和复合糖类。

2.糖的生理功能

1摩尔的葡萄糖完全氧化为CO2和H2O可释放2840kJ(679kcal)的能量，其中约40%转移至ATP，供机体生理活动能量之需。

一、糖的分解特点和途径

1.糖的分解在有氧和无氧下均可进行,无氧分解不，有氧分解是其继续,终分解产物是CO2、H2O和能量。

2.糖的分解先要活化，无氧下的分解以磷酸化方式活化;有氧下，以酰基化为主。

3.在动物和人体内，糖的分解途径主要有3条：糖酵解(葡萄糖→丙酮酸→乳酸);柠檬酸循环(丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O);戊糖磷酸途径(葡萄糖→核糖-5-磷酸→CO2+H2O)。

二、糖酵解

(一)概念和部位

糖酵解(glycolysis)是无氧条件下，葡萄糖降解成丙酮酸并有ATP生成的过程。它是生物细胞普遍存在的代谢途径，涉及十个酶催化反应，均在胞液。

(二)反应过程和关键酶

1.己糖激酶(hexokinase)催化葡萄糖生成G-6-P，消耗一分子ATP。

己糖激酶(HK)分布较广，而葡萄糖激酶(GK)只存在于肝，这是个关键酶催化的耗能的限速反应。若从糖原开始，由磷酸化酶和脱支酶催化生成G-1-P，再经变位酶转成G-6-P。

2.G-6-P异构酶催化G-6-P转化为F-6-P。

3.磷酸果糖激酶(PFK-Ⅰ)催化F-6-P磷酸化生成F-1，6-DP，消耗一分子ATP。这是第二个关键酶催化的主要的耗能的限速反应。

4.醛缩酶裂解F-1，6-DP为磷酸二羟丙酮和甘油醛-3-磷酸。平衡有利于逆反应方向，但在生理条件下甘油醛-3-磷酸不断转化成丙酮酸，驱动反应向裂解方向进行。

5.丙糖磷酸异构酶催化甘油醛-3-磷酸和磷酸二羟丙酮的相互转换。

6.甘油醛-3-磷酸脱氢酶催化甘油醛-3-磷酸氧化为1，3 -二磷酸甘油酸。这是酵解中的一步氧化反应，是由一个酶催化的脱氢和磷酸化两个相关反应。反应中一分子NAD+被还原成NADH，同时在 1，3-二磷酸甘油酸中形成一个高能酸酐键，为在下一步酵解反应中使ADP变成ATP。

7.磷酸甘油酸激酶催化1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸。反应(6)和反应(7)联合作用，将一个醛氧化为一个羧酸的反应与ADP磷酸化生成ATP偶联。这种通过一高能化合物将磷酰基转移ADP形成ATP的过程称为底物水平磷酸化。底物水平磷酸化不需氧，是酵解中形成ATP的机制。

8.磷酸甘油酸变位酶催化3-磷酸甘油酸转化为2-磷酸甘油酸

9.烯醇化酶催化2-磷酸甘油酸生成磷酸烯醇式丙酮酸(PFP)。PFP具有很高的磷酰基转移潜能，其磷酰基是以一种不稳定的烯醇式互变异构形式存在的。

10.丙酮酸激酶催化PFP生成丙酮酸和ATP。这是第三个关键酶催化的限速反应。也是第二次底物水平磷酸化反应。

糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，其生理意义是为机体在无氧或缺氧条件下(应激状态)提供能量满足生理需要。例如，剧烈运动时，肌肉内ATP大量消耗，糖酵解加速可迅速得到ATP;成熟的红细胞没有线粒体，完全靠糖酵解供能。

(四)糖酵解的调控

糖酵解三个主要调控部位，分别是己糖激酶、果糖磷酸激酶(PFK)和丙酮酸激酶催化的反应。

HK被G-6-P变构抑制，这种抑制导致G-6-P的积累，酵解作用减弱。但G-6-P可转化为糖原及戊糖磷酸，因此HK不是关键的限速酶。

PFK被ATP变构抑制，但这种抑制作用被AMP逆转，这使糖酵解对细胞能量需要得以应答。当ATP供应短缺(和AMP充足)时，加快速度，生成更多的ATP， ATP足够时就减慢速度。柠檬酸可增加ATP对酶的抑制作用;F-2，6-DP可消除ATP对酶的抑制效应，使酶活化。PFK被H+抑制，可防止肌乳酸过量导致的血液酸中毒。

丙酮酸激酶被F-1，6-DP活化，加速酵解。ATP、丙氨酸变构抑制此酶。

三、糖的有氧分解

(一)概念和部位

葡萄糖的有氧分解是从葡萄糖到丙酮酸经三羧酸循环(TCA)，氧化生成CO2、H2O和释放大量能量的过程。是在细胞的胞液和线粒体两个部位进行的。

(二)反应过程和关键酶

整个过程可分为三个阶段：

阶段是葡萄糖分解为丙酮酸，在胞液进行。与酵解反应过程所不同的是3- 磷酸甘油醛脱氢生成的NADH进入线粒体氧化。

第二阶段是丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA。

丙酮酸脱氢酶系是由3种酶和5种辅助因子组成的多酶复合体，是关键酶。整个过程中无游离的'中间产物，是个不可逆的连续过程。

第三阶段是柠檬酸循环。此循环有8步酶促反应：

1.柠檬酸合成酶催化乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸和CoASH。是个关键酶催化的限速反应。

2.顺乌头酸酶催化柠檬酸异构成异柠檬酸。

3.异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶的催化下生成草酰琥珀酸，再脱羧生成α-酮戊二酸。此步是次氧化脱羧，异柠檬酸脱氢酶是第二个关键酶。

4.α- 酮戊二酸由α- 酮戊二酸脱氢酶系催化氧化脱羧生成琥珀酰CoA。此酶系由3种酶和5种辅助因子组成，是第三个关键酶催化的第二次氧化脱羧。

5.琥珀酰CoA在琥珀酰硫激酶催化下生成琥珀酸。这是循环中惟一的一次底物水平磷酸化，GDP磷酸化形成GTP。

6.琥珀酸在琥珀酸脱氢酶催化下氧化为延胡索酸。这是第三步脱氢，生成FADH2。

7.延胡索酸在延胡索酸酶作用下水化形成苹果酸。

8.苹果酸在苹果酸脱氢酶催化下氧化为草酰乙酸。这是第四步脱氢，生成NADH+H+

一次三羧酸循环过程，可归结为一次底物水平磷酸化，二次脱羧，三个关键酶促反应，四步脱氢氧化反应。每循环一次产生12分子ATP，总反应：

乙酰CoA+2H2O+3NAD+ +FAD+ADP+Pi→2CO2+3NADH+3H++FADH2+CoASH+ATP

(三)能量的估算和生理意义

在体外，1mol 葡萄糖→CO2+H2O，ΔGO'= -2840kJ/mol。

体内总反应：葡萄糖+6O2+36/38ADP+36/38Pi→6CO2+42/44H2O+36/38ATP

阶段生成6或8分子ATP，即 1分子葡萄糖生成2分子丙酮酸、2分子ATP、2分子NADH+H+(1分子NADH+H+在胞液转运到线粒体氧化，经不同的转运方式，可生成2或3分子ATP)。

第二阶段是6ATP，即 2分子丙酮酸氧化脱羧生成2分子乙酰CoA与2分子NADH+H+ ，后者经电子传递链生成6ATP。

第三阶段是24ATP，即 2分子乙酰CoA经三羧酸循环生成2×12 = 24ATP。

葡萄糖有氧氧化的获能效率 = 38×30.5/2840× = 40%

糖的有氧氧化生理意义：①为机体提供更多的能量，是机体利用糖和其他物质氧化而获得能量的有效方式。②三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大营养物质终代谢通路和转化的枢纽。糖转变成脂是重要的例子。③三羧酸循环在提供某些物质生物合成的前体中起重要作用。

(四)三羧酸循环的调控

三羧酸循环在细胞代谢中占据中心位置，受到严密的调控。丙酮酸脱氢酶复合物催化的反应是进入三羧酸循环的必经之路，可通过变构效应和共价修饰两种方式进行快速调节，乙酰CoA及 NADH+H+ 对酶有反馈抑制作用。

三羧酸循环中3个不可逆反应是调节部位。关键酶的活性受ATP、柠檬酸、NADH的反馈抑制;异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶是主要的调，ADP是异柠檬酸脱氢酶的变构激活剂。

四、戊糖磷酸途径

(一)概念和部位

葡萄糖经G-6-P生成磷酸戊糖、NADPH及CO2的过程。因从G-6-P开始，又称己糖磷酸支路(HMS)。在胞液中进行。

实验证明能抑制甘油醛-3-磷酸脱氢酶，使酵解和有氧氧化途径均停止，但糖的分解仍可进行，在肝、脂肪、乳腺、肾上腺皮质和骨髓等组织，该途径是活跃的。

(二)反应过程

1.氧化阶段

从G-6-P开始，经过脱氢、脱羧反应生成5-磷酸核酮糖、2分子NADPH+H+及1分子CO2。

G-6-P脱氢酶的活性决定G-6-P进入代谢途径的流量，为限速酶。NADPH/NADP+比例升高。反应受抑制;反之，被激活。

2.非氧化阶段

总反应式：6G-6-P+12NADP++7H2O → 5G-6-P+12NADPH+12H++6CO2+Pi

(三)生理意义

两个重要的功能。一是提供NADPH用于需要还原力的生物合成反应。二是提供5-磷酸核糖，用于核苷酸和的生物合成。

一、蔗糖和淀粉的合成

(一)蔗糖的合成

蔗糖在植物界分布广，不仅是重要的光合作用产物和高等植物的主要成份，又是糖在植物体中运输的主要形式。

(二)淀粉的合成

淀粉在叶绿体子座中产生并在子座中以淀粉颗粒储存。

二、糖原的合成

葡萄糖等单糖合成糖原的过程称为糖原的合成。糖原合成是在糖原分子(引物约4-6个葡萄糖残基)基础上经酶系作用逐个加上葡萄糖，并形成分支。UDPG是葡萄糖的活性形式，是参与合成反应的葡萄糖的活性供体。

1.UDP-葡萄糖焦磷酸化酶催化UTP和G-1-P合成UDP-G和焦磷酸，焦磷酸立即被焦磷酸酶水解，释放能量。反应基本上不可逆。

2.糖原合成酶催化形成α-1，4-糖苷键，即把UDP-G的糖残基转移到糖原分子非还原端的C4-OH基上。此酶是关键酶。

3.分支酶催化α-1，6-糖苷键连接，形成分支。通常分支酶断裂含7个葡萄糖残基的一段糖链，将其转移到糖原分子更内部的位点。

总反应式： Gn+G+2ATP →Gn+1+2ADP+2Pi

糖原合成与分解是由不同酶催化的逆向反应，属于不同的途径，有利于调节。糖原合成酶和糖原磷酸化酶是两个过程的关键酶。其活性均受磷酸化和去磷酸化的共价修饰调节，磷酸化的方式相似，但效果不同，糖原合成酶磷酸化后失活，去磷酸化后有活性，而糖原磷酸化酶磷酸化后活性变强。两种酶的磷酸化受相应的激酶催化，并通过上一级酶的调节及激素调控使整个调节过程精细化。

三、糖异生作用

(一)概念和部位

非糖物质(如甘油、丙酮酸、乳酸和生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。这是体内单糖生物合成的惟一途径。

肝是糖异生的主要器官，长期饥饿时，肾的糖异生作用增强。糖异生中许多反应是糖酵解的逆向过程，在胞液和线粒体内发生。

(二)反应过程

糖异生并非是糖酵解的逆转，己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的三个高放能反应不可逆，构成“能障”，需要消耗能量走另外途径，或由其它的酶催化来克服不可逆反应带来的“能障”。

1.丙酮酸羧化支路：丙酮酸羧化酶催化丙酮酸羧基化生成草酰乙酸，再经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化脱羧基和磷酸化形成磷酸烯醇式丙酮酸。

丙酮酸羧化酶仅存在线粒体中，胞液中的丙酮酸必须进入线粒体，才能羧化为草酰乙酸，此步消耗1分子ATP，草酰乙酸不能直接透过线粒体膜，转化成苹果酸或天冬氨酸才转运回胞液。PEP羧激酶在线粒体和胞液都有，此步消耗1分子GTP。PEP经一系列酶催化生成F-1，6-BP，其反应需用1分子ATP和1分子NADH。

2.果糖二磷酸酶催化F-1，6-BP水解为F-6-P。

3.G-6-P酶催化G-6-P水解为葡萄糖。

总反应式：2丙酮酸+4ATP+2GTP+2NADH+2H++6H2O →葡萄糖+4ADP+2GDP+6Pi+2NAD+

糖异生等于用了4分子ATP克服由2分子丙酮酸形成2分子高能磷酸烯醇式丙酮酸的能障，用了2分子ATP进行磷酸甘油激酶催化反应的可逆反应。这比酵解净生成的ATP多用了4分子ATP。

(三)生理意义

1.补充血糖，可保持其浓度的相对恒定。在饥饿或剧烈运动时对保持血糖水平是重要的，在脑和红细胞，几乎完全依靠血糖作为能量的来源。

2.回收乳酸能量，防止乳酸中毒。剧烈运动时，肌糖原酵解产生大量乳酸，部分由尿排出，但大部分经血液运到肝，通过糖异生作用合成肝糖原和葡萄糖，以补充血糖，再被肌肉利用，形成乳酸循环。所以糖异生途径对乳酸的再利用、肝糖原的更新、补充肌肉消耗的糖及防止乳酸中毒都有一定的意义。

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公卫助理医师考试《生物化学》维生素知识点

2017年公卫助理医师考试《生物化学》维生素知识点

2017年公卫执业助理医师考试马上就要开始了，为了方便考生更好的复习生物化学科目为僧俗的知识。下面是我为大家带来的关于维生素的知识，欢迎阅读。

一、定义

维生素是机体必需的多种生物小分子营养物质。1894年荷兰人Ejkman用白米养鸡观察到脚气病现象，后来波兰人Funk从米糠中发现含氮化合物对此病颇有疗效，命名为vitamine，意为生命必须的胺。后来发现并非所有维生素都是胺，所以去掉词尾的e，成为Vitamin。

维生素有以下特点：

1.是一些结构各异的生物小分子;

2.需要量很少;

3.体内不能合成或合成量不足，必需直接或间接从食物中摄取;

4.主要功能是参与活性物质(酶或激素)的合成，没有供能和结构作用。水溶性维生素常作为辅酶前体，起载体作用，脂溶性维生素参与一些活性分子的构成，如VA构成视紫红质，VD构成调节钙磷代谢的激素。

二、分类

维生素的结构异较大，一般按溶解性分为脂溶性和水溶性两大类。

脂溶性维生素 不溶于水，易溶于，在食物中与脂类共存，并随脂类一起吸收。不易，容易在体内积存(主要在肝)。包括维生素A(A1，A2)、D(D2，D3)、E(α，β，γ，δ)、K(K1，K2，K3)等。

水溶性维生素 易溶于水，易吸收，能随尿排出，一般不在体内积存，容易缺乏。包括B族维生素和维生素C。

三、命名

维生素虽然是小分子，但结构较复杂，一般不用化学系统命名。早期按发现顺序及来源用字母和数字命名，如维生素A、维生素AB2等。同时还根据其功能命名为“抗…维生素”，如抗干眼病维生素(VA)、抗佝偻病维生素(VD)等。后来又根据其结构及功能命名，如视黄醇(VA1)、胆钙化醇(VD3)等。

四、人体获取维生素的途径

1.主要由食物直接提供 维生素在动植物组织中广泛存在，绝大多数维生素直接来源于食物。少量来自以下途径：

2.由肠道菌合成 人体肠道菌能合成某些维生素，如VK、VB12、吡哆醛、泛酸、生物素和叶酸等，可补充机体不足。长期服用抗菌物，使肠道菌受到抑制，可引起VK等缺乏。

3.维生素原在体内转变 能在体内直接转变成维生素的物质称为维生素原。植物食品不含维生素A，但含类胡萝卜素，可在小肠壁和肝氧化转变成维生素A。所以类胡萝卜素被称为维生素A原。

4.体内部分合成 储存在皮下的7-脱氢胆固醇经紫外线照射，可转变成VD3。因此矿工要补照紫外线。人体还可利用色氨酸合成尼克酰胺，所以长期以玉米为主食的人由于色氨酸不足，容易发生糙皮病等尼克酰胺缺乏症。

五、有关疾病

机体对维生素的需要量极少，一般日需要量以毫克或微克计。维生素缺乏会引起代谢障碍，出现维生素缺乏症。过多也会干扰正常代谢，引起维生素过多症。因水溶性维生素容易排出，所以维生素过多症只见于脂溶性维生素，如长期摄入过量维生素A、D会中毒。

一、维生素A

维生素A又称抗干眼醇，有A1、A2两种，A1是视黄醇，A2是3-脱氢视黄醇，活性是前者的一半。肝是储存维生素A的场所。

植物中的类胡萝卜素是VA前体，一分子β胡萝卜素在一个氧化酶催化下加两分子水，断裂生成两分子VA1。这个过程在小肠粘膜内进行。类胡萝卜素还包括α、γ胡萝卜素、隐黄质、番茄红素、叶黄素等，前三种加水生成一分子VA1，后两种不生成VA1。

维生素A与暗视觉有关。维生素A在醇脱氢酶作用下转化为视黄醛，11-顺视黄醛与视蛋白上赖氨酸氨基结合构成视紫红质，视紫红质在光中分解成全反式视黄醛和视蛋白，在暗中再合成，形成一个视循环。维生素A缺乏可导致暗视觉障碍，即夜盲症。食用肝及绿色蔬菜可治疗。全反式视黄醛主要在肝中转变成11-顺视黄醛，所以中医认为“肝与目相通”。

维生素A的作用很多，但因缺乏维生素A的动物极易感染，所以研究很困难。已知缺乏维生素A时类固醇激素减少，因为其前体合成时有一步羟化反应需维生素A参加。另外缺乏维生素A时表皮黏膜细胞减少，角化细胞增加。有人认为是因为维生素A与细胞分裂分化有关，有人认为是因为维生素A与粘多糖、糖蛋白的合成有关，可作为单糖载体。维生素A还与转铁蛋白合成、免疫、抗氧化等有关。

维生素A过量摄取会引起中毒，可引发骨痛、肝脾肿大、恶心腹泻及鳞状皮炎等症状。大量食用北极熊肝或比目鱼肝可引起中毒。

二、维生素D

又称钙化醇，是类固醇衍生物，含多氢菲结构。可直接摄取，也可由维生素D原经紫外线照射转化。植物油和酵母中的麦角固醇转化为D2(麦角钙化醇)，动物皮下的7-脱氢胆固醇转化为D3(胆钙化醇)。

维生素D与动物骨骼钙化有关。钙化需要足够的钙和磷，其比例应在1：1到2：1之间，还要有维生素D的存在。

维生素D3先在肝羟化形成25-羟维生素D3，然后在肾再羟化生成1,25-(OH)2-D3。第二次羟化受到严格调控，平时只产生无活性的24位羟化产物，只有当血钙低时才有甲状旁腺素分泌，使1-羟化酶有活性。1,25-(OH)2-D3是肾皮质分泌的一种激素，作用于肠粘膜细胞和骨细胞，与受体结合后启动钙结合蛋白的合成，从而促进小肠对钙磷的吸收和骨内钙磷的动员和沉积。

食物中维生素D含量少，同时又缺乏紫外线照射的人易发生骨折。肝胆疾病、肾病、或某些物也会抑制羟化。摄入过多也会引起中毒，发生迁移性钙化，导致肾、心、胰、及滑膜粘蛋白钙化。高血钙也会导致肾结石，而骨骼却因钙被抽走而疏松软化。

三、维生素E

又称生育酚，含有一个6-羟色环和一个16烷侧链，共有8种其色环的取代基不同。α生育酚的活性。

存在于蔬菜、麦胚、植物油的非皂化部分，对动物的生育是必需的。缺乏时还会发生肌肉退化。生育酚极易氧化，是良好的脂溶性抗氧化剂。可清除自由基，保护不饱和脂肪酸和生物大分子，维持生物膜完好，延缓衰老。

维生素E很少缺乏，毒性也较低。早产儿缺乏会产生溶血性贫血，回导致红细胞寿命短，但不致贫血。

四、维生素K

天然维生素K有K1、K2两种，都由2-甲基-1,4-萘醌和萜类侧链构成。人工合成的K3无侧链。K1存在于绿叶蔬菜及动物肝中，K2由人体肠道细菌合成。

维生素K参与蛋白质谷氨酸残基的γ-羧化。凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ肽链中的谷氨酸残基在翻译后加工过程中，由蛋白羧化酶催化，成为γ-羧基谷氨酸(Gla)。这两个羧基可络合钙离子，对钙的输送和调节有重要意义。有关凝血因子与钙结合，并通过钙与磷脂结合形成复合物，发挥凝血功能。这些凝血因子称为维生素K依赖性凝血因子。

缺乏维生素K时常有出血倾向。新生儿、长期服用抗生素或吸收障碍可引起缺乏。

一、硫胺素(VB1)

由一个取代的噻唑环和一个取代的嘧啶环组成，因噻唑环含硫，嘧啶环有氨基取代而得名。他就是Funk发现的vitamine。

硫胺素与ATP反应，生成其活性形式：硫胺素焦磷酸(TPP)，即脱羧辅酶。其分子中氮和硫之间的碳原子性质活泼，易脱氢。生成的负碳离子有亲核催化作用。羧化辅酶作为酰基载体，是α酮酸脱羧酶的辅基，也是转酮醇酶的`辅基，在糖代谢中起重要作用。缺乏硫胺素会导致糖代谢障碍，使血液中丙酮酸和乳酸含量增多，影响神经组织供能，产生脚气病。主要表现为肌肉虚弱、萎缩，小腿沉重、下肢水肿、心力衰竭等。可能是由于缺乏TPP而影响神经的能源与传导。

硫胺素在糙米、油菜、猪肝、鱼、瘦肉中含量丰富。但生鱼中含有破坏B1的酶，咖啡、可可、茶等饮料也含有破坏B1的因子。

二、核黄素(VB2)

核黄素是异咯嗪与核醇的缩合物，是黄素蛋白的辅基。它有两种活性形式，一种是黄素单核苷酸(FMN)，一种是黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。这里把核黄素看作核苷，即把异咯嗪看作碱基，把核醇看作核糖。

异咯嗪的N1、N10能可逆地结合一对氢原子，所以可作为氧化还原载体，构成多种黄素蛋白的辅基，在三羧酸循环、酸化、α酮酸脱羧、β氧化、氨基酸脱氨、嘌呤氧化等过程中起传递氢和电子的作用。

主要从食物中摄取，如谷类、黄豆、猪肝、肉、蛋、奶等，也可由肠道细菌合成。冬季北方缺少阳光，植物合成V-B2也少，常出现口角炎。缺乏V-B2还可引起唇炎、舌炎、贫血等。

三、泛酸(VB3)

也叫遍多酸，广泛存在，极少缺乏。由一分子β丙氨酸与一分子羧酸缩合而成。

泛酸可构成辅酶A，是酰基转移酶的辅酶。也可构成酰基载体蛋白(CAP)，是脂肪酸合成酶复合体的成分。

四、吡哆素(VB6)

包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺3种，可互相转化。吡哆素是吡啶衍生物，活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是转氨酶、氨基酸脱羧酶的辅酶。磷酸吡哆醛的醛基作为底物氨基酸的结合部位，醛基的邻近羟基和对位氮原子还参与催化部位的构成。在转氨反应中，磷酸吡哆醛结合氨基酸，释放出相应的α酮酸，转变为磷酸吡哆胺，再结合α酮酸释放氨基酸，又变成磷酸吡哆醛。

缺乏V-B6可引起周边变及高铁红细胞贫血症。因为5-羟色胺、γ-氨基丁酸、去甲等神经递质的合成都需要V-B6(氨基酸脱羧反应)，而血红素前体的合成也需要V-B6。肉、蛋、蔬菜、谷类中含量较多。新生婴儿易缺乏。

五、尼克酰胺(VPP)

尼克酰胺和尼克酸分别是吡啶酰胺和吡啶羧酸，都是抗糙皮病因子，又称VPP。其活性形式有两种，尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP)。在体内先合成去酰胺NAD，再接受谷氨酰胺提供的氨基成为NAD，再磷酸化则成为NADP。

NAD和NADP是脱氢辅酶，分别称为辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ。二者利用吡啶环的N1和N4可逆携带一个电子和一个氢原子，参与氧化还原反应。辅酶Ⅰ在分解代谢中广泛接受还原能力，终传给呼吸链放出能量。辅酶Ⅱ则只从葡萄糖及葡萄糖酸的获得还原能力，用于还原性合成及羟化反应。需要尼克酰胺的酶多达百余种。

人体能用色氨酸合成尼克酸，但合成率极低(60：1)，而且需要B1、B2、B6，所以仍需摄取。抗结核异烟肼的结构与尼克酰胺类似，两者有拮抗作用，长期服用异烟肼时应注意补充尼克酰胺。花生、豆类、肉类和酵母中含量较高。

尼克酸或烟酸肌醇有舒张血管的作用，可用于冠心病等，但可降低cAMP水平，使血糖及尿酸升高，有诱发糖尿病及痛风的风险。长期使用大量尼克酸可能损害肝。

六、生物素(biotin)

由杂环与戊酸侧链构成，又称维生素H，缺乏可引起皮炎。在生鸡蛋清中有抗生物素蛋白(idin)，能与生物素紧密结合，使其失去活性。

生物素侧链羧基可通过酰胺键与酶的赖氨酸残基相连。生物素是羧基载体，其N1可在耗能的情况下被二氧化碳羧化，再提供给受体，使之羧化。如丙酮酸羧化为草酰乙酸、乙酰辅酶A羧化为丙二酰辅酶A等都由依赖生物素的羧化酶催化。

花生、蛋类、巧克力含量。

以上六种维生素都与能量代谢有关。下面两种维生素与生血有关。

七、叶酸(folic acid，FA)

又称维生素M，由蝶酸与谷氨酸构成。活性形式是四氢叶酸(FH4)，即蝶呤环被部分还原。四氢叶酸是多种一碳单位的载体，分子中的N5,N10可单独结合甲基、甲酰基、亚氨甲基，共同结合甲烯基和甲炔基。因此在嘌呤、嘧啶、胆碱和某些氨基酸(Met、Gly、Ser)的合成中起重要作用。缺乏叶酸则合成障碍，快速分裂的细胞易受影响，可导致巨红细胞贫血(巨大而极易破碎)。

叶酸容易缺乏，特别是孕妇。叶酸分布广泛，肉类中含量丰富。及口服避孕等物干扰叶酸吸收与代谢。

八、钴胺素(VB12)

是一个抗恶性贫血的维生素，存在于肝。分子中含钴和咕啉。咕啉类似卟啉，第六个配位可结合其他，产生各种钴胺素，包括与氢结合的氢钴胺素、与甲基结合的甲基钴胺素、与5’-脱氧腺苷结合的辅酶B12等。

一些依赖辅酶B12的酶类催化1,2迁移分子重排反应，即相邻碳原子上氢原子与某一基团的易位反应。例如在丙酸代谢中，催化甲基丙二酰辅酶A转变为琥珀酰辅酶A的变位酶就以辅酶B12为辅助因子。

甲基钴胺素可作为甲基载体，接受甲基四氢叶酸提供的甲基，用于合成甲硫氨酸。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。因为甲基四氢叶酸只能通过这个反应放出甲基，所以缺乏钴胺素时叶酸代谢障碍，积累甲基四氢叶酸。缺乏钴胺素可导致巨红细胞贫血。

胃粘膜能分泌一种粘蛋白，可与V-B12结合，促进吸收，称为内因子。缺乏内因子时易被肠内细菌及寄生虫夺去，造成缺乏。素食者也易缺乏。

九、抗坏血酸(V-C)

是烯醇式L-古洛糖酸内酯，有较强的酸性。容易氧化，是强力抗氧化剂，也可作为氧化还原载体。

抗坏血酸还参与氨基酸的羟化。胶原中脯氨酸和赖氨酸的羟化都需要抗坏血酸作为酶的辅因子。缺乏抗坏血酸会影响胶原合成及结缔组织功能，使毛细血管脆性增高，发生坏血病。

肾上腺皮质激素的合成也需要V-C参加羟化。V-C可还原铁，促进其吸收;保护A、E及某些B族维生素免遭氧化。

五、辅酶Q

又称泛醌，广泛存在于线粒体中，与细胞呼吸链有关。泛醌起传递氢的作用。

六、硫辛酸

是酵母和一些微生物的生长因子，可以传递氢。有氧化型和还原型。

例题：

(一)A型题

l，下列关于维生素的叙述中，正确的是

A.维生素是一类高分子有机化合物

B.维生素是构成机体组织细胞的原料之一

C.酶的辅酶或辅基都是维生素

D.引起维生素缺乏的原因是摄人量不足

E. 维生素在机体内不能合成或合成量不足

2，脂溶性维生素

A. 是一类需要量很大的营养素 B，易被消化道吸收

C. 体内不能储存，余者由尿排出

D，过少或过多都可能引起疾病

E. 都是构成辅酶的成分

3，维生素A除从食物中吸收外，还可在体内由

A. 肠道细菌合成 . B.肝细胞内氨基酸转变生成

C. β-胡萝卜素转变而来 D.由脂肪酸转变而来

E，由叶绿素转变而来

参

1.E 2. D 3. C

;

生物化学小知识点

生物化学小知识点的话，就是要把基础知识掌握，化学就是把化学方程式掌握分子式，掌握生物的话，就需要掌握一些基因方面的算术。

生物化学小的知识点要看是高中还是大学两个是不一样的，你可以在网上搜索一些相关的知识点，有很多相应的知识总结还是可以。

高三生物知识点总结大全

高三马上临近高考，那么高三生物知识点有哪些呢。以下是由我为大家整理的“高三生物知识点总结大全”，仅供参考，欢迎大家阅读。

高三生物知识点总结大全

【篇一】

1、消化酶、抗体等分泌蛋白合成需要四种细胞器：核糖体，内质网、高尔基体、线粒体。

2、细胞膜、核膜、细胞器膜共同构成细胞的生物膜系统，它们在结构和功能上紧密联系，协调。

维持细胞内环境相对稳定

生物膜系统功能许多重要化学反应的位点

把各种细胞器分开，提高生命活动效率

核膜：双层膜，其上有核孔，可供mRNA通过

结构核仁

3、细胞核由DNA及蛋白质构成，与染色体是同种物质在不同时期的

染色质两种状态

容易被碱性染料染成深色

功能：是遗传信息库，是细胞代谢和遗传的控制中心

4、植物细胞内的液体环境，主要是指液泡中的细胞液。

原生质层指细胞膜，液泡膜及两层膜之间的细胞质

植物细胞原生质层相当于一层半透膜;质壁分离中质指原生质层，壁为细胞壁

5、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性膜

自由扩散：高浓度→低浓度，如H2O，O2，CO2，甘油，乙醇、苯

协助扩散：载体蛋白质协助，高浓度→低浓度，如葡萄糖进入红细胞

6、物质跨膜运输方式主动运输：需要能量;载体蛋白协助;低浓度→高浓度，如无机盐

离子

胞吞、胞吐：如载体蛋白等大分子

7、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性膜，这种膜可以让水分子自由通过，一些离子和小分子也可以通过，而其他离子，小分子和大分子则不能通过。

8、本质：活细胞产生的有机物，绝大多数为蛋白质，少数为RNA

高效性

特性专一性：每种酶只能催化一种成一类化学反应

酶作用条件温和：适宜的温度，pH，适温度(pH值)下，酶活性，

温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低，甚至失

活(过高、过酸、过碱)

功能：催化作用，降低化学反应所需要的活化能

【篇二】

1、糖类：

①单糖：葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖

②二糖：麦芽糖、蔗糖、乳糖

③多糖：淀粉和纤维素(植物细胞)、糖原(动物细胞)

脂肪：储能;保温;缓冲;减压

2、脂质：磷脂：生物膜重要成分

胆固醇

固醇：性激素：促进人和动物官的发育及细胞形成

维生素D：促进人和动物肠道对Ca和P的吸收

3、多糖，蛋白质，等都是生物大分子，基本组成单位依次为：单糖、氨基酸、核苷酸。

生物大分子以碳链为基本骨架，所以碳是生命的核心元素。

自由水(95.5%)：良好溶剂;参与生物化学反应;提供液体环境;运送

4、水存在形式营养物质及代谢废物

结合水(4.5%)

5、无机盐绝大多数以离子形式存在。哺乳动物血液中Ca2+过低，会出现抽搐症状;患急性肠炎的病人脱水时要补充输入葡萄糖盐水;高温作业大量出汗的工人要多喝淡盐水。

6、细胞膜主要由脂质和蛋白质，和少量糖类组成，脂质中磷脂丰富，功能越复杂的细胞膜，蛋白质种类和数量越多;细胞膜基本支架是磷脂双分子层;细胞膜具有一定的流动性和选择透过性。

将细胞与外界环境分隔开

7、细胞膜的功能控制物质进出细胞

进行细胞间信息交流

【篇三】

1.生物与环境之间是相互依赖、相互制约的，也是相互影响、相互作用的。生物与环境是一个不可分割的统一整体。

2.在一定区域内的生物，同种的个体形成种群，不同的种群形成群落。种群的各种特征、种群数量的变化和生物群落的结构，都与环境中的各种生态因素有着密切的关系。

3.在各种类型的生态系统中，生活着各种类型的生物群落。在不同的生态系统中，生物的种类和群落的结构都有别。但是，各种类型的生态系统在结构和功能上都是统一的整体。

4.生态系统中能量的源头是阳光。生产者固定的太阳能的总量便是流经这个生态系统的总能量。这些能量是沿着食物链(网)逐级流动的。

5.对一个生态系统来说，抵抗力稳定性与恢复力稳定性之间往往存在着相反的关系。

6.地球上所有的生物与其无机环境一起，构成了这个星球上的生态系统——生物圈

7.生物圈的形成是地球的理化环境与生物长期相互作用的结果。

8.生物圈是地球上生物与环境共同进化的产物，是生物与无机环境相互作用而形成的统一整体。

9.生物圈的结构和功能能长期维持相对稳定的状态，这一现象称为生物的稳态。

10.从能量角度来看，源源不断的太阳能是生物圈维持正常运转的动力。这是生物圈赖以存在的能量基础。

【篇四】

1、消化酶、抗体等分泌蛋白合成需要四种细胞器：核糖体，内质网、高尔基体、线粒体。

2、细胞膜、核膜、细胞器膜共同构成细胞的生物膜系统，它们在结构和功能上紧密联系，协调。

维持细胞内环境相对稳定

生物膜系统功能许多重要化学反应的位点

把各种细胞器分开，提高生命活动效率

核膜：双层膜，其上有核孔，可供mRNA通过

结构核仁

3、细胞核由DNA及蛋白质构成，与染色体是同种物质在不同时期的

染色质两种状态

容易被碱性染料染成深色

功能：是遗传信息库，是细胞代谢和遗传的控制中心

4、植物细胞内的液体环境，主要是指液泡中的细胞液。

原生质层指细胞膜，液泡膜及两层膜之间的细胞质

植物细胞原生质层相当于一层半透膜;质壁分离中质指原生质层，壁为细胞壁

5、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性膜

自由扩散：高浓度→低浓度，如H2O，O2，CO2，甘油，乙醇、苯

协助扩散：载体蛋白质协助，高浓度→低浓度，如葡萄糖进入红细胞

6、物质跨膜运输方式主动运输：需要能量;载体蛋白协助;低浓度→高浓度，如无机盐

离子

胞吞、胞吐：如载体蛋白等大分子

7、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性膜，这种膜可以让水分子自由通过，一些离子和小分子也可以通过，而其他离子，小分子和大分子则不能通过。

8、本质：活细胞产生的有机物，绝大多数为蛋白质，少数为RNA

高效性

特性专一性：每种酶只能催化一种成一类化学反应

酶作用条件温和：适宜的温度，pH，适温度(pH值)下，酶活性，

温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低，甚至失

活(过高、过酸、过碱)

功能：催化作用，降低化学反应所需要的活化能

【篇五】

1、糖类：

①单糖：葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖

②二糖：麦芽糖、蔗糖、乳糖

③多糖：淀粉和纤维素(植物细胞)、糖原(动物细胞)

脂肪：储能;保温;缓冲;减压

2、脂质：磷脂：生物膜重要成分

胆固醇

固醇：性激素：促进人和动物官的发育及细胞形成

维生素D：促进人和动物肠道对Ca和P的吸收

3、多糖，蛋白质，等都是生物大分子，基本组成单位依次为：单糖、氨基酸、核苷酸。

生物大分子以碳链为基本骨架，所以碳是生命的核心元素。

自由水(95.5%)：良好溶剂;参与生物化学反应;提供液体环境;运送

4、水存在形式营养物质及代谢废物

结合水(4.5%)

5、无机盐绝大多数以离子形式存在。哺乳动物血液中Ca2+过低，会出现抽搐症状;患急性肠炎的病人脱水时要补充输入葡萄糖盐水;高温作业大量出汗的工人要多喝淡盐水。

6、细胞膜主要由脂质和蛋白质，和少量糖类组成，脂质中磷脂丰富，功能越复杂的细胞膜，蛋白质种类和数量越多;细胞膜基本支架是磷脂双分子层;细胞膜具有一定的流动性和选择透过性。

将细胞与外界环境分隔开

7、细胞膜的功能控制物质进出细胞

进行细胞间信息交流

【篇六】

1.生物与环境之间是相互依赖、相互制约的，也是相互影响、相互作用的。生物与环境是一个不可分割的统一整体。

2.在一定区域内的生物，同种的个体形成种群，不同的种群形成群落。种群的各种特征、种群数量的变化和生物群落的结构，都与环境中的各种生态因素有着密切的关系。

3.在各种类型的生态系统中，生活着各种类型的生物群落。在不同的生态系统中，生物的种类和群落的结构都有别。但是，各种类型的生态系统在结构和功能上都是统一的整体。

4.生态系统中能量的源头是阳光。生产者固定的太阳能的总量便是流经这个生态系统的总能量。这些能量是沿着食物链(网)逐级流动的。

5.对一个生态系统来说，抵抗力稳定性与恢复力稳定性之间往往存在着相反的关系。

6.地球上所有的生物与其无机环境一起，构成了这个星球上的生态系统——生物圈

7.生物圈的形成是地球的理化环境与生物长期相互作用的结果。

8.生物圈是地球上生物与环境共同进化的产物，是生物与无机环境相互作用而形成的统一整体。

9.生物圈的结构和功能能长期维持相对稳定的状态，这一现象称为生物的稳态。

10.从能量角度来看，源源不断的太阳能是生物圈维持正常运转的动力。这是生物圈赖以存在的能量基础。

拓展阅读：高考生物复习方法

1、对照考纲，全面复习

同学们一定要对考纲列出的知识内容及要求掌握的程度做到心中有数，复习才有针对性。知识体系和知识网络的建立非常有必要，而画概念图是很好的建立网络的方法，将错题整理到概念图的相应概念处，会在后一轮复习前清晰地看到自己薄弱的知识点，以便后利用有限的时间查缺补漏。

2、充分重视教材，深化对知识的理解

练习固然重要，但教材才是考生掌握概念、原理、过程、规律的根本。在没有充分理解原理的情况下去刷题，是舍本逐末的行为。从“问题探究”到“资料分析”“思考与讨论”，从“相关信息”到“科学前沿”，从“本节聚焦”到“本章小结”，每个细节都体现了生物学核心素养的培养目标。

3、既要充分练习，也要反思总结

一定要做往届全国卷的真题，试题用的语言往往是的语言，专业术语往往也是将来做科研的术语，同学们要能从中获取与解决问题相关的信息，有些知识往往需要现学现用。复习时必须加强主观表述题的训练，对生物学原理的解释、对实验的分析和设计等，以不断提高理性思维和科学探究能力。

4、重难点知识，专项训练

要对生物膜系统、光合和呼吸、细胞分裂、遗传规律、变异与人类健康和生物育种、动物生命活动调节等必修的重点知识进行专题复习、专项强化训练。选修一的难度低于选修三，选修一的微生物分离和培养、选修三的基因工程往往都是考查重点。

生物化学与分子生物学的知识点

一、蛋白质的结构与功能

1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的很接近，平均为16％，只要测定生物样品中的，就可推算出蛋白质的大致含量：

100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100

2.蛋白质的生物学重要性（一广三多）：分布广、种类多、含量多、功能多。

3.组体蛋白质的20种氨基酸均属于L—?—氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。

注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L型

4.20种L—?—氨基酸分类及其缩写、符号。

（1）非极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性

（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性

（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环

（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低

（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高

5.脯氨酸是一种α—酸，可以看成是α—氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子

6.半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而两个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键

7.必需氨基酸：“甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr）”；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His

8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。pI=(pK1+pK2)/2

9.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。

10.含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

11.氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其吸收峰在570nm处，而且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。

12.所谓主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3个原子依次重复排列。

13.参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元(peptideunit)

14.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约0.54nm；每个肽键的N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氨基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。

15.β—折叠结构呈折纸状，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的肽键N-H和C=O形成氢键。

16.β—转角常见于肽链进行180°回折的转角上，个残基C=O与第四个残基N—H形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。

17.模体（motif）：两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称超二级结构。有三种形式：αα、βαβ、ββ20.锌指是常见的模体例子，由1个α—螺旋和2个反向平行的β—折叠组成，N端有一对Cys，C端有一对His，在空间上形成容纳Zn2+的洞穴。

18.分子量较大的'蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。结构域具有相对的空间构象和生物学功能。

19.在分子伴侣（一类蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。

20.有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体

21.按蛋白质组成成分将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白质部分称为辅基）；按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。

22.蛋白质家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologousprotein）

23.蛋白质超家族（supemily）：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。

24.蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础：

（1）一级结构是空间构象的基础；

（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息；

（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。

25.蛋白质的功能依赖特定空间结构

（1）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似

（2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合

（3）蛋白质构象改变可引起疾病（蛋白质构象疾病）

26.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。正协同效应/负协同效应

27.别构效应：寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象

28.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点pI。

29.表面电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的因素

30.蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

本质：主要发生非共价键和二硫键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

导致变性的因素：如加热、乙醇等、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性的表现：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解

31.若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。

32.消除蛋白质的稳定因素后，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质沉淀。

33.蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中

34.由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。

35.蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。

36.盐析是将(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，使表面电荷被中和以及水化膜被破坏而导致蛋白质沉淀。

37.丙酮（乙醇）沉淀蛋白质：0～4℃低温下进行；用量一般10倍于蛋白质溶液体积；沉淀后应立即分离。

38.免疫沉淀法是利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。

39.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

40.应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的称为超滤法。

41.蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)

42.SDS-聚凝胶电泳（SDS—PAGE）：大量的SDS（带大量负电荷）结合蛋白质，使所有蛋白质颗粒表面覆盖一层SDS分子，导致蛋白质分子间的电荷异消失，泳动速率仅与颗粒大小有关；聚凝胶具有分子筛作用48.等电聚焦电泳（IFE）：在聚凝胶内制造一个线性pH梯度，当蛋白质泳动到与其自身pI值相等的pH区域时，其净电荷为零而不再移动。

43.双向电泳（2—DGE）：先进行等电聚焦电泳（按pI），然后再进行SDS-PAGE（按分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

二、的结构与功能

1.脱氧核糖—→—→DNA双螺旋—→

超螺旋—→染色质—→染色体

2.核糖的C—1’原子和嘌呤的N—9或者嘧啶的N—1原子形成β—N—糖苷键，核糖和碱基处在反式构象。

3.核苷C—5’原子上的羟基可与磷酸反应，脱水后形成磷脂键，生成脱氧核苷酸。

4.脱氧核苷酸通过3’，5’磷酸二酯键的连接形成多聚核苷酸，只能从3’—OH端延长，具有5’—→3’的方向性。

5.DNA的一级结构是构成DNA自5’端到3’端脱氧核苷酸的排列顺序；DNA的二级结构是双螺旋结构；DNA的高级结构是超螺旋结构。

6.DNA双螺旋结构的特点：

（1）DNA由两条反向平行的多聚核苷酸链组成，形成右手螺旋结构；

（2）脱氧核糖与磷酸构成的骨架位于外侧，DNA表面存在大沟和小沟；

（3）DNA双链之间形成互补碱基对；

（4）碱基对的疏水作用（堆积力）和氢键共同维护DNA双螺旋结构的稳定。

7.DNA双螺旋结构是在相对湿度为92%时的结构，称为B型DNA；而在相对湿度低于75%时，DNA空间结构参数发生变化，称为A型DNA；自然界还发现一种左手螺旋的Z型DNA。

8.B型DNA双螺旋螺距为3.54nm，直径为2.37nm；每个螺旋有10.5个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为36°，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。

9.DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。正超螺旋、负超螺旋。

10.原核生物的DNA是环状的双螺旋分子。

11.染色质的基本组成单位是核小体，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5种组蛋白共同构成。

12.DNA是遗传信息的物质基础：

（1）DNA是生物遗传信息的载体；

（2）DNA是生命遗传的物质基础；

（3）DNA是个体生命活动的信息基础；

（4）DNA具有高度稳定性，能保持遗传的相对稳定性；

（5）DNA具有高度复杂性，可以发生各种重组和突变，适应环境。

13.大部分真核细胞mRNA的5’端有一反式的7—甲基鸟嘌呤—三磷酸核苷，称为5’—帽结构。原核生物mRNA没有这种特殊的帽结构。

14.真核细胞mRNA的3’端，有一段由80至个腺苷酸连接而成多聚腺苷

酸结构，称为多聚腺苷酸尾（poly—A）。

15.5’—帽结构和3’—poly—A共同负责mRNA从细胞核向细胞质的转运，维持mRNA的稳定性以及翻译起始的控制。

16.tRNA的3’端连接氨基酸。

17.rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体。

18.非编码RNA分为长链非编码RNA（lncRNA）和短链非编码RNA（sncRNA）。参与转录调控、翻译调控、RNA的剪切和修饰、mRNA的稳定、蛋白质的稳定和转运、染色体的形成和结构稳定。

19.催化性小RNA也称核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA。

小干扰RNA（siRNA）能以单链形式与外源基因表达的mRNA结合，并诱导其降解。微RNA（miRNA）主要通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。

20.嘌呤和嘧啶含有共轭双键，故（碱基、核苷、核苷酸）在260nm波长处有强烈紫外光吸收。

21.DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，双链解离为单链。表现为粘度降低，增色效应。

22.DNA解链过程中，更多共轭双键暴露，使DNA在260nm波长处的吸光度增加的现象称为DNA的增色效应。

23.DNA复性：变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。

24.tRNA二级结构为三叶草结构，结构为倒“L”型结构。其中从5’—→3’依次为DHU环、反密码子环、TΨC环。

25.碱基对之间的氢键维持DNA双螺旋横向稳定；碱基堆积力维持DNA双螺旋纵向稳定。

三、酶

1.酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

2.生物催化剂包括酶（蛋白质）、核酶（RNA）、脱氧核酶（DNA）。

3.仅含有蛋白质的酶为单纯酶；结合酶则是由酶蛋白（蛋白质部分）和辅助因子（非蛋白质部分）共同组成。酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。

4.酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的类型。

5.与酶蛋白结合疏松（非共价键）的辅助因子称辅酶；与酶蛋白结合紧密（共价键）的辅助因子称辅基。另一说法：有机物或金属有机物类型的辅助因子称为辅酶。

6.金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶：金属离子与酶的结合是可逆结合

7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。

8.与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必须基团，包括：

结合基团：识别与结合底物和辅酶，形成酶—底物过渡态化合物；

催化基团：催化底物发生化学反应转化为产物。

9.酶活性中心的三维结构是裂缝或凹陷，多由氨基酸残基的疏水基团组成。

10.酶活性中心外的必须基团维持酶活性中心的空间构象，又或是调节剂的结合部位。

11.酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013。

12.一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，称为酶的特异性或专一性。

13.有的酶仅作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称为专一性。

14.有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或相同化学基团的一类化合物，称为相对专一性。

15.有些酶只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应，称为空间结构专一性。

16.活化能是指在一定的温度下，1摩尔底物从基态转变为过渡态所需要的自由能。活化能是决定化学速率的内因，是化学反应的能障。

17.酶—底物结合的诱导契合说（induced-fithypothesis）：酶在发挥催化作用前须先与底物结合，酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成酶—底物复合物。

18.邻近效应：酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，即将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。

19.酶的催化机制：酸—碱催化、共价催化、亲核和亲电催化。

20.米氏方程推导所基于的设：

21反应是单底物反应；○2测定的反应速率是初速率；○3当[S]>>[E]时，在初速率范围○内底物的消耗很少